تحقیق در موردنقش پروتئین ها در رژیم غذایی

اختصاصی از فی بوو تحقیق در موردنقش پروتئین ها در رژیم غذایی دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*

فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)

تعداد صفحه14

فهرست مطالب

مقدار مورد نیاز پروتئین برای یک ورزشکار

منابع غذایی پروتئین ها

ویژگیهای خاص بعضی از گوشت های قرمز

3- ماهی ها

4-تخم مرغ

5-فرآورده های لبنی

* دسرهای دارای شیر و بستنی

جایگزینی مواد غذایی پروتئینی:

نقش پروتئین ها در رژیم غذایی

پروتئین ها مواد مغذی اصلی هر سلول زنده هستند. در ساختمان آنها نه تنها کربن، هیدروژن و اکسیژن وجود دارد، بلکه ازت و گاهی گوگرد نیز موجود می باشد.

پروتئینها مسئول انجام اعمال گوناگونی هستند. نقش آنها از تشکیل ماده انقباضی عضلات گرفته تا ساختن بعضی از هورمون ها، آنزیم ها و آنتی کورها، تبدیل انرژی شیمیایی به کار و انتقال اکسیژن و هیدروژن متنوع می باشد.

ویژگیهای فیزیکو– شیمیایی پروتئین ها

الف) از هیدرولیز پروتئین ها اسیدهای آمینه بدست می آید.

تعداد اسیدهای آمینه بیست عدد می باشد که بعضی از آنها «اساسی» هستند که عبارتند از : لیزین, تریپتوفان فینل آلائین, متیونین, ترئونین, لوسین و والین و چون بدن انسان قادر نیست آنها را بسازد، حتماً باید توسط غذا تأمین گردند.

ب ) با ترکیب اسیدهای آمینه با هم، پلی پپتیدها بوجود می آیند. از ترکیب پلی پپتیدها با هم، تعداد قابل توجهی مولکول پروتئین حاصل شود.

متابولیسم اسیدهای آمینه

اسیدهای آمینه شکل نهایی متابولیسم پروتئین ها هستند، قابل انتشار بوده و شامل مواد ساده‌ای است که مصارف مختلفی دارند:

الف) ذخیره موقتی در بافت ها

ب) سنتز پروتئین ها: با اسیدهای آمینه بافتهای مختلف، پروتئین ها سنتز می شوند.

ج) دز آمیناسیون – ترانس آمیناسیون: با سوختن اسید آمینه، بعد از آنکه اسید آمینه عامل آمینی (NH2) را از دست داد، یک اسید چرب باقی می ماند که حدوداً 90 درصد انرژی موجود در اسید آمینه را در بر می گیرد و در زمان کمبود انرژی یا مصرف بیش از حد پروتئین، اسید آمینه پس از دست دادن ازت خود می سوزد.همچنین اسیدهای آمینه در بدن با جا به جا کردن ازت (ترانس آمیناسیون)

دانلود مقاله تعریف عیار پروتئین

اختصاصی از فی بوو دانلود مقاله تعریف عیار پروتئین دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

اسیدینه ای را که در واکنش فوق ظاهر میگردد میتوان در مجاورت فنل فتالئین با سود تیتره نموده و از روی عبارت پروتئین به نسبت درصد پروتئینهای موجود در شیر پی برد. عیار پروتئین که به (Eiweisstiter=Et) نشان داده میشود عبارتست از تعداد میلی لیترهای سود که برای 25 میلی لیتر شیر لازم است تا پس از اضافه کردن فرمالدئید در مجاورت فنل فتالئین رنگ استاندارد بدست آید عیار پروتئین در شیرهای تازه نسبت درصد مقدار پروتئین را نشان میدهد.
وسائل لازم برای آزمایش:
- یک بورت مدرج (تا 01/0 میلی لیتر).
- 2بشر 250تا 400 میلی لیتری
- یک پیپت 25 میلی لیتری.
- یک پیپت 5/0 میلی لیتری
درصورت امکان می توان از دستگاه سنجش پروتئینهای شیر ساخت ژربر استفاده نمود. این دستگاه شامل بورتیست که ستون مدرج آن نسبت درصد پروتئینها را مستقیماً در 25 میلی لیتر شیر نشان میدهد.
معرف های لازم برای آزمایش:
1- محلول سود (n143/0) عاری از
2- محلول الکلی فنل فتالئین(2گرم فنل فتالئین را با الکل 96 درجه به 100 میلی لیتر میرسانیم).
3- محلول اکسالات دو پتاس (28 گرم اکسالات دوپتاس خنثی را با آب مقطر به 100 میلی لیتر میرسانیم).
4- محلول تجارتی فرمالین 40 درصد
5- محلول سولفات دوکوبالت (25 گرم سولفات دوکوبالت را با آب مقطر به 100 میلی لیتر میرسانیم).
در صورت امکان میتوان از معرفهای آماده ساخت ژربر که برای 200 آزمایش کافیست استفاده نمود.
مشخصات نمونه مورد آزمایش:
شیر مورد آزمایش نباید حاوی مواد نگهدارنده مانند بی کرمات دوپتاس یا فرمل باشد نمونه را قبل از آزمایش بحرارت 20 درجه سانتیگراد رسانده و بدون اینکه کف کند خوب بهم میزنیم.
طرز عمل:
الف)تهیه رنگ استاندارد:
در یکی از بشرها 25 میلی لیتر شیر, یک میلی لیتر از محلول اکسالات دوپتاس و 5/0 میلی لیتر از محلول 5 درصد سولفات کوبالت میریزیم رنگ استاندارد باید هر ساعت یکمرتبه تعویض گردد.
ب)تیتراسیون:
در بشر دیگر 25 میلی لیتر شیر, یک میلی لیتر از محلول اکسالات دوپتاس و 25/0 میلی لیتر فنل فتالئین ریخته و پس از اینکه بهم زدیم با سود تیتره مینماییم و با رنگ استاندارد مقایسه می کنیم. سپس 5 میلی لیتر از فرمالین 40درصد اضافه نموده و پس از لااقل یک دقیقه تا بدست آمدن رنگ گلی مشابه استاندارد باسود تیتره مینماییم. میلی لژترهای سود مصرف شده عیار پروتئین شیر را نشان میدهد.
دقت آزمایش:
این آزمایش تا03/0 درصد پروتئین را نشان می دهد. آزمایش فوق العاده سریع بوده و در مورد تعداد زیاد نمونه چنانچه با یکدستگاه 2 نفر کار کنند هر آزمایش بیش از 2 دقیقه بطول نخواهد انجامید.
روش تیتراسیون فرمل در عمل بیشتر برای سنجش نسبت درصد پروتئین شیرهای مخلوط و اندازه گیری با زده پنیرسازی مورد استفاده قرار میگیرد و در مورد شیرهای انفرادی(یا شیر یک سر دام) دقت زیادی ندارد.
علل اصلی اشتباه در عمل:
علل اصلی که ممکن است موجب اشتباه در عمل گردند عبارتند از:
1- تغییر عیار سود مثلاً با جذب اتیدرید کربنیک موجود در هوا.
2- استعمال فنل فتالئینی که کاملاً خنثی نباشد.
3- کندی یا سرعت زیاد در تیتراسیون.
4- وجود کف در نمونه شیر.
5- ترشی شیر
روش نصب رنگ:
اهمیت و موارد استعمال آزمایش: روش نصب رنگ سریعترین روشی است که در حال حاضر برای سنجش پروتئین های شیر تعداد زیادی نمونه (چندین صدتا چند هزار در روز) مورد استفاده قرار میگیرد. این روش مخصوص آزمایشگاههای بزرگ و کارخانه هائیست که روزانه مقدار زیادی شیر برای تهیه پنیر دریافت مینمایند و به منظور پرداخت بهای شیر و بهبود تولید شیر(از نقطه نظر کمیت و کیفیت) بکار میرود.
اصول آزمایش:
اساس این روش عبارتست از نصب رنگهای آنیلین بر روی پروتئین ها که ابتدا بوسیله Fraenkel-Conrat و Cooper مطالعه شده و سپس دو شیمیدان آلمانی به نامهای Udy , Hetzel , Schober آمریکایی از این اصل به منظور سنجش پروتئینهای شیر استفاده نموده اند.
عاملهای قطبی پروتئینها رنگهایی را که دارای بار الکتریکی مخالف باشند بخود جذب مینمایند. پروتئینهای شیر پائین تر از نقطه ایزوالکتریک یا بعبارت دیگر در سمت اسیدی این نقطه بار الکتریکی مثبت نشان داده و بعنوان کاتیونها عمل مینمایند. حال درصورتیکه یک ماده رنگی حاوی بار الکتریکی منفی در محلول داخل نماییم با پروتئین تشکیل کمپلکس غیر محلولی از پروتئین و رنگ میدهد. برای اینکه رسوب پروتئین کامل گردد مقدار بیش از اندازه رنگ لازم است. مقدار پروتئین از روی مقدار آزاد رنگ(که بر روی پروتئینها نصب نگردیده است) سنجیده شده و به وسیله اندازه گیری دانسیته اوپتیک مایع باقیمانده اندازه گیری میشود.
رنگهای مورد استفاده:
رنگهایی که معمولاً در این روش مورد استفاده قرار میگیرند عبارتند از:
سیاه آمیدوB10, Orange G و Acid orange 12 که فرمول ساختمانی آنها بقرار ذیل است:
Amido Black 10B

Orange G

Acid Orange 12

در اروپا آزمایشگاههایی که برای سنجش پروتئینهای شیر از روش نصب رنگ استفاده مینمایند سیاه آمیدوB10 مخصوص الکترو فورز ساخت کارخانه EMerck آلمان را بکار میبرند سیاه امیدو ساخت سایر کارخانه ها نیز در بازاریافت میشود ولی از نقطه نظر خلوص چندان مطلوب نیست. بهترین نوع سیاه آمیدو نوعیست که درجه خلوص آن 86 درصد است.
شرائط انجام آزمایش:
نگهداری نمونه ها:
مواد نگهدارنده معمولی مانند بیکرمات دوپتاس یا فرمل برای نگهداری نمونه جهت این آزمایش مناسب نیستند و در این مورد باید از بی کلرور دومرکور استفاده نمود(ولی در استعمال این ماده باید احتیاط کامل رعایت گردد). نمونه ها را باید در حرارت 2 تا 4 درجه سانتی گراد نگهداری نمود.

فرمت این مقاله به صورت Word و با قابلیت ویرایش میباشد

تعداد صفحات این مقاله  11  صفحه

پس از پرداخت ، میتوانید مقاله را به صورت انلاین دانلود کنید

دانلود مقاله اسید های آمینه و پروتئین

اختصاصی از فی بوو دانلود مقاله اسید های آمینه و پروتئین دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

اسیدهای آمینه واحدهای تشکیل دهنده پروتئین‌ها هستند. هر پروتئین زنجیری از اسیدهای آمینه است که با پیوند شیمیایی در کنار هم قرار گرفته اند. این زنجیر پروتئینی می‌تواند شکل های فضایی مختلفی داشته باشد. همین شکل های متعدد به پروتئین این قابلیت را می‌دهد که کارهای متفاوتی را در سلول انجام دهد. در تمام اسید های آمینه، یک گروه شیمیایی ثابت ( که در شکل زیر نشان داده شده است ) وجود دارد، اما باقی مولکول در اسید آمینه های مختلف، متفاوت است.

حدود 20 نوع اسید آمینه در ساخت پروتئین به کار می‌رود. این اسیدها بر حسب ساختمان شیمیایی به چهار گروه طبقه بندی می‌شوند: اسیدی، بازی، قطبی بدون بار و غیر قطبی.
ساخته شدن پروتئین در سلول
شاید به نظر برسد که پروتئین و اسید آمینه، ارتباطی با DNA ندارند، اما حقیقت آن است که DNA نقش مهمی در تولید پروتئین دارد. وقتی سلول می‌خواهد یک پروتئین خاص را تولید کند، باید ابتدا نسخه ساخت آن را پیدا کند. این نسخه در مولکول DNA ذخیره شده است. هر ترکیب سه تایی از نوکلئوتیدها نشان دهنده یک اسید آمینه است، مثلا CCT کد ساخت اسید آمینه ای به نام پرولین و CGT کد ساخت ارگینین می‌باشد. به این ترتیب، DNA به دستور ساخت پروتئین تبدیل می‌شود. برای اطلاع از جزئیات این فرآیند، صفحه پروتئین سازی را بخوانید.

متابولیسم اسیدهای آمینه
اسیدهای آمینه شکل نهایی متابولیسم پروتئین ها هستند، قابل انتشار بوده و شامل مواد ساده ای است که مصارف مختلفی دارند:
الف) ذخیره موقتی در بافت ها
ب) سنتز پروتئین ها: با اسیدهای آمینه بافتهای مختلف، پروتئین ها سنتز می شوند.
ج) دز آمیناسیون – ترانس آمیناسیون: با سوختن اسید آمینه، بعد از آنکه اسید آمینه عامل آمینی (NH2) را از دست داد، یک اسید چرب باقی می ماند که حدوداً 90 درصد انرژی موجود در اسید آمینه را در بر می گیرد و در زمان کمبود انرژی یا مصرف بیش از حد پروتئین، اسید آمینه پس از دست دادن ازت خود می سوزد.همچنین اسیدهای آمینه در بدن با جا به جا کردن ازت (ترانس آمیناسیون) به یکدیگر تبدیل می شوند.
ساختار آمینو اسید
همانطور که از نام اسیدهای آمینه استنباط می‌شود این گونه مواد شامل یک گروه آمین ( ) و یک گروه اسید گروه کربوکسیل ( ) هستند. غالبا اسیدهای آمینه یک گروه آمین و یک گروه اسید دارند که به همان اتم کربن پیوند یافته‌اند. فرمول عمومی اسیدهای آمینه ( ) می‌باشد که در این فرمول R گروه مشخصه هر اسید آمینه و علامت ستاره روی کربن نشان دهنده یک اتم کربن بی‌تقارن است. ساده‌ترین اسید آمینه گلیسین است. که در آن R یک اتم هیدروژن است. گلیسین ، اسیدهای آمینه دیگر اتم کربن بی‌تقارن (کربن کایرال) و ایزومرهای نوری دارند. طبیعت ، ایزومرهای نوری چپ بر (L) اسیدهای آمینه را ترجیح می‌دهد.

ساختار اسیدهای آمینه
هر اسید آمینه ، از یک کربن نامتقارن به نام کربن آلفا تشکیل یافته است که با چهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن ، گروه آمینه بازی (NH2-) و یک زنجیره غیر جانبی (R-) پیوند برقرار می‌کند. ریشه R ممکن است یک زنجیره کربنی و یا یک حلقه کربنی باشد. عوامل دیگری مانند الکل ، آمین ، کربوکسیل و نیز گوگرد می‌توانند در ساختمان ریشه R شرکت کنند. زنجیره جانبی خود چندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کربن آلفا ، فاصله می‌گیرند، با حروف بتا (β) ، گاما (γ) و دلتا (δ) نشان می‌دهند.
اگر در حالی که عامل COOH روی کربن آلفا قرار داد عامل NH2 روی کربنهایی غیر آلفا قرار گیرد. نوع اسید آمینه به β ، γ یا δ تغییر خواهد کرد. اسیدهای آمینه آزاد به مقدار بسیار ناچیز در سلولها وجود دارند. بیشتر اسیدهای آمینه آلفا در سنتز پروتئین شرکت می‌کنند، در صورتی که اسیدهای آمینه بتا ، گاما و دلتا واسطه‌های شیمیایی هستند. بیشتر اسیدهای آمینه در PH هفت به صورت دو قطبی در می‌آیند یعنی گروه NH2 پروتون می‌گیرد و گروه COOH هیدروژن خود را از دست می‌دهد و به صورت –COO- در می‌آید.


انواع اسیدهای آمینه
منو اسیدهای آمینه
• گلیکوکول (Gly):گلیکوکول که گلیسین نیز نامیده می‌شود و تنها اسید آمینه‌ای است که فاقد کربن ناقرینه است و در ساختمان پروتئینهایی مانند کلاژن ، الاستین و رشته ابریشم به مقدار فراوان وجود دارد.
• آلانین (Ala): در تمام پروتئینها فراوان است.
• والین (Val): اسید آمینه ضروری برای انسان است و به مقدار کم در بیشتر پروتئینها یافت می‌شود.
• لوسین (Leu): اسید آمینه ضروری برای انسان بوده و در بیشتر پروتئینها به مقدار زیاد وجود دارد.
• ایزولوسین (Ile): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کمتر از اسیدهای آمینه دیگر پروتئینها وجود دارد. ایزولوسین دو کربن ناقرینه دارد.
اسید آمینه الکل‌دار
• سرین (Ser): اسید آمینه‌ای است که در رشته‌های ابریشم بسیار فراوان بوده و در ساختمان چربیها و پروتئینهای مرکب نیز شرکت می‌کند.
• تره اونین (Thr): اسید آمینه الکل‌داری است که برای انسان ضروری بوده و مانند ایزولوسین یک کربن ناقرینه اضافی دارد.
اسیدهای آمینه گوگرددار
• سیستئین (Cys): این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئینها بر عهده دارد زیرا عامل تیول (SH-) دو مولکول سیستئین در یک زنجیره پلی پپتیدی و یا دو مولکول سیستئین در دو زنجیره پلی پپتیدی با از دست دادن هیدروژن پیوند کوالان می‌سازند و در نتیجه دو مولکول سیستئین تبدیل به اسید آمینه دیگری به نام سیستئین می‌گردند.
• متیونین (Met): متیونین از اسیدهای آمینه ضروری برای انسان است که مقدار آن در پروتئینها نسبتا کم است.
دی اسیدهای منو آمینه
اسیدهای آمینه‌ای هستند که دارای یک آمین و دو عامل کربوکسیل هستند و به اسید آمینه اسیدی مشهورند.
• اسید آسپارتیک (Asp): در پروتئینها به مقدار زیاد یافت می‌شود. اسیدیته این اسید آمینه زیاد است.
• اسید گلوتامیک (Glu): مقدار آن در پروتئین زیاد است و نقش مهم آن انتقال عامل آمین در واکنشهای بیوشیمیایی است.
اسیدهای آمینه آمیدی
این ترکیبات روی ریشه R دارای یک عامل آمیدی هستند. این اسیدهای آمینه در سنتز پروتئینها شرکت نموده و نقش مهمی را در انتقال آمونیاک دارا هستند.

فرمت این مقاله به صورت Word و با قابلیت ویرایش میباشد

تعداد صفحات این مقاله  22  صفحه

پس از پرداخت ، میتوانید مقاله را به صورت انلاین دانلود کنید

پاورپوینت صنایع غذایی : پروتئین آب پنیر

اختصاصی از فی بوو پاورپوینت صنایع غذایی : پروتئین آب پنیر دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

پاورپوینت صنایع غذایی : پروتئین آب پنیر

24 صفحه اسلاید

برخی عناوین :

اهداف:

آشنایی با پروتئین آب پنیر
آشنایی با اجزای بیولوژیکی آب پنیر
آشنایی با فواید آب پنیر
آشنایی با دستور آماده سازی و طریقه مصرف آب پنیر

 

مقدمه :
شیرگاو حدود 32 گرم در لیتر پروتیئن، با ارزش بیولوژیکی بالا دارد. 80درصد پروتئین شیر کازئین و 20 درصد باقیمانده پروتئین های سرم شیر یا پروتئین آب پنیر است.

آب پنیر یا سرم شیردر واقع فاز آبی شیر است که در هنگام پنیرسازی و رسوب کازئین از لخته جدا می شود. بنابراین، آب پنیر یک محصول فرعی از تولید بعضی از انواع پنیر است.

گرچه آب پنیر به عنوان یک محصول فرعی حاصل از تولید پنیر، زمانی بی مصرف تلقی می شد، ولی اکنون تأثیرات مثبت آن بر سلامتی مشخص شده است. در ایسلند مردم آب پنیر را تخمیر و آن را با آب رقیق کرده، می خورند و یا گوشت را در آن می خوابانند، سپس پخته و می خورند.

 

اجزای بیولوژیکی آب پنیر

انتخاب محصول مناسب برای مصرف

فواید آب پنیر

کاهش اشتها

تاثیر بر استخوان سازی

ارزش تغذیه‌ای در رژیم غذایی

دستور آماده سازی

طریقه مصرف

 

کارت ویزیت برای پروتئین فروشی و مرغ و ماهی فروشی

اختصاصی از فی بوو کارت ویزیت برای پروتئین فروشی و مرغ و ماهی فروشی دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

کارت ویزیت برای پروتئین فروشی و مرغ و ماهی فروشی

ابعاد:5 در9 سانتیمتر
ساختار رنگ:cmyk
رزولیشن:300
این طرح 100% لایه باز بوده و شما می توانید پس از دانلود طرح به راحتی آن را در فتوشاپ ویرایش کنید.

تلفن های پشتیبانی:

09308217110

09135770570

اگر طرح مورد نظر شما در سایت نیست از اینجا درخواست دهید تا طراحی گردد و در سایت قرار گیرد